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| Info-AJIRAS-® Journal ISSN 2429-5396 (Online) / Reference CIF/15/0289M |
American Journal of Innovative Research & Applied Sciences
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American Journal of innovative
Research & Applied Sciences
Research & Applied Sciences
ISSN 2429-5396 (Online)
OCLC Number: 920041286
OCLC Number: 920041286
Authors Contact
*Correspondant author and authors Copyright © 2023:
| Arold Fazili 1*| Armand ABASI 1 | Abidja Kapenga 1 | Adonis KALUME 1 | et | Edouard Tshibumbu 2 |
Affiliation.
Institut supérieur des techniques médicales de Likasi | Département de laboratoire,Unité de Biochimie | RDC |
Université de Lubumbashi | Faculté de Médecine | département des Sciences Biomédicales | RDC |
This article is made freely available as part of this journal's Open Access: ID Fazili–Ref5-3-16ajiras210323 |
RESUME
Introduction : Le diabète dans sa physiopathologie entraine des déviations métaboliques qui touchent différentes voies. Objectif : L’objectif de notre étude était de contribuer à la connaissance des variations enzymatiques liées au diabète de type II dans la ville de Lubumbashi. Méthodes : L’étude a concerné 110 sujets dont 50 diabétiques de type II et 60 autres non diabétiques pris comme témoins. Ces sujets fréquentaient les cliniques universitaires de Lubumbashi, et du sang veineux a été prélevé sur chacun d’eux. Résultats : Les activités enzymatiques de la créatine phosphokinase, de la lacticodeshydrogenase et de l’amylase étaient significativement plus élevées chez les diabétiques de type II que chez les non diabétiques pris comme témoins. Par ailleurs l’augmentation des activités sériques était faiblement corrélée à la glycémie. Conclusion : Nous avons conclu qu’au cours du diabète de type II, suite à la non pénétration du glucose dans les cellules, l’organisme recourt à la dégradation des substrats de réserve, ceci se traduit par une activité catalytique accrue des enzymes plasmatiques notamment la créatine phosphokinase, l’amylase et la lactico déshydrogénase.
Mots clés : diabète, CPK, LDH, Amylase, Lubumbashi
ABSTRACT
Introduction: Diabetes in its pathophysiology leads to metabolic deviations that affect different pathways. Objective: The objective of our study was to contribute to the knowledge of enzymatic variations related to type II diabetes in the city of Lubumbashi. Methods: The study involved 110 subjects, including 50 type II diabetics and 60 other non-diabetics taken as controls; these subjects attended university clinics in Lubumbashi, and venous blood was taken from each of them. Results: The enzyme activities of creatine phosphokinase, lacticodehydrogenase and amylase were significantly higher in type II diabetics than in non-diabetics taken as controls. Conclusion: We concluded that during type II diabetes, following the non-penetration of glucose into the cells, the body resorts to the degradation of reserve substrates, this results in an increased catalytic activity of plasma enzymes, in particular creatine. Phosphokinase, amylase and lactic dehydrogenase.
Keywords: diabetes, CPK, LDH, Amylase, Lubumbashi.
Introduction : Le diabète dans sa physiopathologie entraine des déviations métaboliques qui touchent différentes voies. Objectif : L’objectif de notre étude était de contribuer à la connaissance des variations enzymatiques liées au diabète de type II dans la ville de Lubumbashi. Méthodes : L’étude a concerné 110 sujets dont 50 diabétiques de type II et 60 autres non diabétiques pris comme témoins. Ces sujets fréquentaient les cliniques universitaires de Lubumbashi, et du sang veineux a été prélevé sur chacun d’eux. Résultats : Les activités enzymatiques de la créatine phosphokinase, de la lacticodeshydrogenase et de l’amylase étaient significativement plus élevées chez les diabétiques de type II que chez les non diabétiques pris comme témoins. Par ailleurs l’augmentation des activités sériques était faiblement corrélée à la glycémie. Conclusion : Nous avons conclu qu’au cours du diabète de type II, suite à la non pénétration du glucose dans les cellules, l’organisme recourt à la dégradation des substrats de réserve, ceci se traduit par une activité catalytique accrue des enzymes plasmatiques notamment la créatine phosphokinase, l’amylase et la lactico déshydrogénase.
Mots clés : diabète, CPK, LDH, Amylase, Lubumbashi
ABSTRACT
Introduction: Diabetes in its pathophysiology leads to metabolic deviations that affect different pathways. Objective: The objective of our study was to contribute to the knowledge of enzymatic variations related to type II diabetes in the city of Lubumbashi. Methods: The study involved 110 subjects, including 50 type II diabetics and 60 other non-diabetics taken as controls; these subjects attended university clinics in Lubumbashi, and venous blood was taken from each of them. Results: The enzyme activities of creatine phosphokinase, lacticodehydrogenase and amylase were significantly higher in type II diabetics than in non-diabetics taken as controls. Conclusion: We concluded that during type II diabetes, following the non-penetration of glucose into the cells, the body resorts to the degradation of reserve substrates, this results in an increased catalytic activity of plasma enzymes, in particular creatine. Phosphokinase, amylase and lactic dehydrogenase.
Keywords: diabetes, CPK, LDH, Amylase, Lubumbashi.
| ISSN: 2429-5396 (e) | https://www.american-jiras.com | |
| Web Site Form: v 0.1.05 | JF 22 Cours, Wellington le Clairval, Lillebonne | France |
| Web Site Form: v 0.1.05 | JF 22 Cours, Wellington le Clairval, Lillebonne | France |
| MARCH | VOLUME 16 | ISSUE N° 3 | 2023 |
| ARTICLES | Am. J. innov. res. appl. sci. Volume 16, Issue -3 Pages 162-166 (March 2023)
DIABETE DE TYPE II ET STATUT ENZYMATIQUE (CPK, LDH ET AMYLASE)
TYPE II DIABETES AND ENZYME STATUS (CPK, LDH AND AMYLASE)
| Arold Fazili 1*| Armand ABASI 1 | Abidja Kapenga 1 | Adonis KALUME 1 | et | Edouard Tshibumbu 2 |. Am. J. innov. res. appl. sci. 2023; 16(3):162-166.
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TYPE II DIABETES AND ENZYME STATUS (CPK, LDH AND AMYLASE)
| Arold Fazili 1*| Armand ABASI 1 | Abidja Kapenga 1 | Adonis KALUME 1 | et | Edouard Tshibumbu 2 |. Am. J. innov. res. appl. sci. 2023; 16(3):162-166.
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